シスチンとシステインの違い
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主な違い–シスチンとシステイン
アミノ酸は、体の機能的代謝に不可欠なタンパク質の構造単位です。タンパク質の構造と機能を決定するには、アミノ酸の構造と特性を理解することが重要です。人体には20種類のアミノ酸が必要です。体は10個のアミノ酸しか生成できず、残りは食物源から摂取する必要があります。体内で生成されるアミノ酸を非必須アミノ酸と呼び、人体で生成できないアミノ酸を必須アミノ酸と呼びます。シスチンとシステインは、体に必要な2つのそのようなアミノ酸です。これらの2つのタイプは体内で相互変換可能です。これらのアミノ酸は両方とも硫黄を含んでいます。それらの類似性にもかかわらず、このアミノ酸のそれぞれは、体内のさまざまなタスクを担っています。 シスチンは通常、半必須アミノ酸と見なされますが、システインは非必須アミノ酸です。 これは 主な違い シスチンとシステインの間。この記事では、シスチンとシステインの違いについて説明します。
シスチンとは
シスチンは、人体で生成される可能性のある非必須アミノ酸です。シスチンは、2つのシステイン分子の酸化によって形成されます。このアミノ酸は、半必須アミノ酸と見なされます。骨格、結合組織、髪の毛に豊富に含まれています。シスチンはシステインよりも溶解性が低く、安定性があります。シスチンは、肝臓の毒素を除去する天然の抗酸化物質であるグルタチオンを形成するために必要です。
シスチン構造
システインとは
システインは、メチオニンとセリンの2つのアミノ酸から形成されます。メチオニンは硫黄原子を提供し、セリンはシステインの炭素骨格を提供します。次に、システインは、シスチンレダクターゼ酵素の存在下での酸化によってシスチンに変換されます。システインは多くの点で重要です。チオール基が存在するため、他のアミノ酸とは異なります。このグループはレドックス反応(酸化/還元)を受ける可能性があります。したがって、システインは抗酸化特性を示します。システインのピルビン酸への変換は、グルコースの形成をもたらします。それは体にとって最も重要な硫黄の食事源です。さらに、インスリン、補酵素A、グルタチオン、バソプレッシンなどの硫黄含有化合物はシステインに由来します。非必須アミノ酸に分類されていますが、吸収不良症候群を示す乳児や成人には必須アミノ酸である可能性があります。
システイン構造
シスチンとシステインの違い
溶解性
シスチン システインよりも溶けにくいです。
システイン シスチンよりも溶けやすいです。
安定
シスチン システインよりも安定しています。
システイン シスチンよりも安定性が低いです。
形成
シスチン システインの酸化によって形成されます。
システイン メチオニンとセリンの2つのアミノ酸から形成されます。
タイプ
シスチン 通常、半必須(おそらく必須)アミノ酸と見なされます。
システイン 非必須アミノ酸です。
吸収
シスチン システインほど体に吸収されにくいです。
システイン シスチンよりも体に吸収されやすいです。
参照:
Naik、P。(2015)。生化学。 JPメディカル。
ラマ、E。(2011)。 Biologia para el Examen deAdmision。 S.l.:ルルコム
シスチン|アミノ酸。 (NS。)。 2016年6月29日、ここから取得
画像提供:
ベンミルズによる「シスチン-3Dボール」–コモンズウィキメディア経由の自作(パブリックドメイン)
Photohoundによる「L-システイン-3D-balls2」– Commons Wikimediaを介したUser:Benjah-bmm27(パブリックドメイン)の派生物