主な違い–アルファヘリックスとベータプリーツシート

アルファヘリックスとベータプレートは、タンパク質の2つの異なる二次構造です。アルファヘリックスは、ポリペプチド鎖の右巻きまたはらせん構造です。アルファヘリックスでは、すべてのバックボーンN-HグループがバックボーンC = Oグループに水素結合を提供します。バックボーンC = Oグループは、4残基前に配置されています。ここでは、らせん構造を作成するために、水素結合がポリペプチド鎖内に現れます。ベータシートは、少なくとも2つまたは3つのバックボーン水素結合によって横方向に接続されたベータストランドで構成されています。それらは一般的にねじれたプリーツシートを形成します。 アルファヘリックスとは対照的に, ベータシートの水素結合は、1つのストランドのバックボーンのN-Hグループと隣接するストランドのバックボーンのC = Oグループの間に形成されます。これは 主な違い アルファヘリックスとベータプリーツシートの間。

アルファヘリックスとは

タンパク質はポリペプチド鎖で構成されており、ポリペプチド鎖の折り畳みの形状に応じて、一次、二次、三次、四次などのいくつかのカテゴリーに分類されます。 αヘリックスとベータプリーツシートは、ポリペプチド鎖の2つの最も一般的に遭遇する二次構造です。

タンパク質のアルファヘリックス構造は、その主鎖のアミドとカルボニル基の間の水素結合により形成されます。これは右巻きコイルであり、通常、ポリペプチド鎖に4〜40個のアミノ酸残基が含まれています。次の図は、アルファヘリックスの構造を示しています。

水素結合は、1つのアミノ残基のN-H基と、4残基前に配置された別のアミノ酸のC = O基との間に形成されます。これらの水素結合は、アルファヘリックス構造を作成するために不可欠であり、ヘリックスのすべての完全なターンには3.6アミノ残基があります。

R基が大きすぎる（つまり、トリプトファン、チロシン）または小さすぎる（つまり、グリシン）アミノ酸は、α-ヘリックスを不安定にします。プロリンはまた、その不規則な形状のためにα-ヘリックスを不安定にします。そのR基はアミド基の窒素に結合し、立体障害を引き起こします。さらに、プロリンの窒素に水素がないため、プロリンは水素結合に関与できません。それとは別に、アルファヘリックスの安定性は、水素結合に関与するC = Oグループの個々の双極子によって引き起こされるヘリックス全体の双極子モーメントに依存します。安定したα-ヘリックスは通常、双極子モーメントを中和するために荷電アミノ酸で終わります。

4つのヘム結合サブユニットを持ち、それぞれが主にα-ヘリックスでできているヘモグロビン分子。

ベータプリーツシートとは

ベータプリーツシートは、別の種類のタンパク質の二次構造です。ベータシートは、少なくとも2つまたは3つのバックボーン水素結合によって横方向に接続されたベータストランドで構成され、一般的にねじれたプリーツシートを形成します。一般に、ベータストランドには3〜10個のアミノ酸残基が含まれており、これらのストランドは他のベータストランドに隣接して配置され、広範な水素結合ネットワークを形成します。ここで、1つのストランドのバックボーンにあるN-Hグループは、隣接するストランドのバックボーンにあるC = Oグループと水素結合を作成します。方向を説明するために、ペプチド鎖の両端をN末端とC末端に割り当てることができます。 N末端はペプチド鎖の一端を示し、遊離アミン基が利用可能です。同様に、C末端はペプチド鎖のもう一方の末端を表しており、遊離のカルボキシル基が利用可能です。

隣接するβストランドは、逆平行、平行、または混合配置で水素結合を形成できます。逆平行配置では、1つのスタンドのN末端が次のスタンドのC末端に隣接しています。平行配置では、隣接するストランドのN末端は同じ方向に向けられます。次の図は、平行および逆平行のベータストランドの構造と水素結合パターンを示しています。

a）アンチパラレルb）パラレル

アルファヘリックスとベータプリーツシートの違い

形

アルファヘリックス： アルファヘリックスは、右巻きのコイル状の棒状の構造です。

ベータプリーツシート： ベータシートはシート状の構造です。

形成

アルファヘリックス： らせん構造を作成するために、ポリペプチド鎖内に水素結合が形成されます。

ベータプリーツシート： ベータシートは、2つ以上のベータストランドを水素結合で結合することによって形成されます。

ボンド

アルファヘリックス： アルファヘリックスにはn + 4H結合スキームがあります。つまり、水素結合は、あるアミノ残基のN-H基と、4残基前に配置された別のアミノ酸のC = O基との間に形成されます。

ベータプリーツシート： 隣接するペプチド鎖の隣接するN-H基とC = O基の間に水素結合が形成されます。

-Rグループ

アルファヘリックス： -アミノ酸のR基はらせんの外側に配向しています。

ベータプリーツシート： -Rグループは、シートの内側と外側の両方に向けられます。

番号

アルファヘリックス： これは単一のチェーンにすることができます。

ベータプリーツシート： これは単一のベータストランドとして存在することはできません。 2つ以上ある必要があります。

タイプ

アルファヘリックス： これには1つのタイプしかありません。

ベータプリーツシート： これは、並列、逆並列、または混合にすることができます。

品質

アルファヘリックス： 100^o 回転、1ターンあたり3.6残基、1.5 A^o 1つのアルファ炭素から2番目の炭素に上昇

ベータプリーツシート： 3.5 A^o 残基間の上昇

アミノ酸

アルファヘリックス： アルファヘリックスは、ヘリックスのコアのバックボーンH結合を覆い、保護できるアミノ酸側鎖を好みます。ベータプリーツシート： 拡張された構造により、アミノ酸側鎖のための最大スペースが空けられます。したがって、大きなかさばる側鎖を持つアミノ酸は、ベータシート構造を好みます。

好み

アルファヘリックス： アルファヘリックスは、Ala、Leu、Met、Phe、Glu、Gln、His、Lys、Argアミノ酸を好みます。

ベータプリーツシート： ベータシートは、Tyr、Trp、（Phe、Met）、Ile、Val、Thr、Cysを好みます。

画像提供：

コモンズウィキメディア経由の「アルファヘリックスタンパク質構造」[パブリックドメイン]

コモンズウィキメディア経由の英語版ウィキペディア（CC BY-SA 3.0）のZephyrisによる「ヘンプグロビン分子」

Fvasconcellosによる「ParellelandAntiparellel」–自作。Opabiniaregalisの要求に応じてアップローダーによって作成されました。（パブリックドメイン）CommonsWikimedia経由