NS 主な違い GアクチンとFアクチンの間は G-アクチンは可溶性モノマーであり、F-アクチンはアクチンフィラメントです。 さらに、G-アクチンは球状ですが、F-アクチンは繊維状です。さらに、G-アクチンは重合してF-アクチンを形成します。

簡単に言うと、G-アクチンとF-アクチンは、マイクロフィラメントの形成に関与する多機能タンパク質であるアクチンの2種類の構造形態です。ほぼすべての種類の真核細胞には、筋肉の収縮、細胞の運動性、細胞分裂などに役立つアクチンタンパク質が含まれています。

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Gアクチンとは

G-アクチンまたは球状アクチンは、アクチンの遊離モノマーです。裂け目で区切られた2つのローブがあります。この裂け目はATPaseフォールドであり、ATPの加水分解が起こる酵素触媒作用の中心として機能します。この裂け目はATPとMgの両方と結合することができます²⁺。 G-アクチンは、裂け目がATPまたはADPと結合する場合にのみ機能します。

図1：Gアクチン構造

G-アクチンは容易に重合して、生理学的条件下でアクチンフィラメントまたはF-アクチンを形成します。アクチン重合の最初のステップは、G-アクチンの最初の三量体の核形成または形成です。ここでは、核形成因子がプロセスの刺激に関与しています。たとえば、アクチンフィラメントは強力な構造ですが、それでも動的です。これは、アクチンフィラメント内のG-アクチンモノマーもアクチンフィラメントから解離できることを意味します。

Fアクチンとは

F-アクチンまたは糸状アクチンは、アクチンタンパク質のポリマー形態です。糸状タンパク質であるため、溶解しません。 F-アクチンの構造は二重らせんフィラメントです。さらに、F-アクチンフィラメントの一端には露出したATP結合部位が含まれており、他のすべてのアクチン単量体単位はそれに向けられています。したがって、アクチンフィラメントには極性があります。アクティブなATP結合部位を持つ端は（-）端と呼ばれ、反対側の端は（+）端と呼ばれます。

図2：アクチン重合

GアクチンとFアクチンの類似点

GアクチンとFアクチンの違い

意味

G-アクチンは、低イオン濃度の溶液で生成される球状の単量体型のアクチンを指し、F-アクチンは、金属カチオンとATPの存在下で生成される二重らせんの形で重合した繊維状アクチンを指します。したがって、これがGアクチンとFアクチンの主な違いです。

構造

それらの構造もGアクチンとFアクチンの大きな違いです。 G-アクチンは球状ですが、F-アクチンは繊維状です。

溶解性

さらに、G-アクチンは可溶性タンパク質ですが、F-アクチンは不溶性です。

イオン濃度

G-アクチンは低イオン濃度で発生し、F-アクチンは高イオン濃度で発生します。したがって、これはGアクチンとFアクチンのもう1つの違いです。

役割

さらに、G-アクチンはアクチンフィラメントを形成し、F-アクチンミクロフィラメントは筋細胞の細胞骨格と収縮装置を形成します。

結論

結論として、G-アクチンはアクチンの遊離の球状モノマーです。それは可溶性で重合して、繊維状のF-アクチンを形成します。 F-アクチンフィラメントは、筋細胞の細胞骨格と収縮装置の両方を形成します。さらに、それは細胞の可動性と筋肉の収縮に関与しています。したがって、GアクチンとFアクチンの主な違いはそれらの構造と役割です。

リファレンス：

1.ドミンゲス、ロベルト、ケネスCホームズ。 「アクチンの構造と機能」生物物理学の年次レビューvol。 40（2011）：169-86。こちらから入手可能2。 Lodish H、Berk A、ZipurskySLなど。分子細胞生物学。第4版。ニューヨーク：W。H。フリーマン; 2000.セクション18.2、アクチンアセンブリのダイナミクス。ここで入手可能

画像提供：

1. Thomas Splettstoesser（www.scistyle.com）による「G-actinサブドメイン」– Commons Wikimediaによる自作（CC BY-SA 4.0）2.MikaelHäggströmによる「細いフィラメントの形成」。 Häggström、Mikael（2014）。 「MikaelHäggström2014の医療ギャラリー」。 WikiJournal of Medicine 1（2）。 DOI：10.15347 / wjm /2014.008。 ISSN2002-4436。 （パブリックドメイン）コモンズウィキメディア経由