フィブロネクチンとラミニンの違いは何ですか

NS 主な違い フィブロネクチンとラミニンの間には、フィブロネクチンは細胞外マトリックス（ECM）と血漿に見られる糖タンパク質であるのに対し、ラミニンは糖タンパク質であり、基底膜の主成分として機能します。。さらに、フィブロネクチンは創傷治癒に不可欠であり、ラミニンは神経発生と末梢神経修復に不可欠です。

フィブロネクチンとラミニンは、ECMに見られる2種類の高分子量糖タンパク質です。どちらのタイプのタンパク質も、細胞接着、遊走、成長、および分化に重要です。

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フィブロネクチンとは

フィブロネクチンは、細胞外マトリックスに存在する高分子量（〜440kDa）の糖タンパク質です。膜貫通型受容体タンパク質の一種であるインテグリンに結合します。さらに、コラーゲン、フィブリン、プロテオグリカンなどのECMの成分に結合することができます。また、ECMのフィブロネクチンは不溶性であり、主に線維芽細胞がこの糖タンパク質を分泌します。さらに、血漿中に可溶型のフィブロネクチンが発生します。正式には「低温不溶性グロブリン」またはCIgと呼ばれています。肝臓の肝細胞はCIgを生成します。 CIgは血漿中の主要なタンパク質の1つであり、その濃度は300μg/ mlです。

図1：軟骨の細胞外マトリックス成分

さらに、フィブロネクチンには、選択的スプライシングの結果としてサイズが異なる2つのサブユニット（235〜270 kDa）があります。分泌されたまたは可溶性のフィブロネクチンは、不溶性であり、ECMで発生する高次のフィブリルに重合します。

機能的には、フィブロネクチンは細胞接着、成長、移動、および分化に関与しています。さらに、それはアクチンのダイナミクス、創傷治癒、および胚発生に不可欠です。フィブロネクチンのインテグリンへの結合は、フィブロネクチンの機能を仲介します。その上、変更されたフィブロネクチン生化学は、線維症および癌を含む多くの結果的な病状と関連しています。

ラミニンとは

ラミニンは、ECMで発生するもう1つの高分子量糖タンパク質です。これは、基底膜の層の1つである基底膜の主成分です。

さらに、ラミニンは、α鎖、β鎖、およびγ鎖を含むヘテロ三量体です。さらに、ラミニンの分類の基礎はそれらの鎖組成です。約15の異なる鎖の組み合わせがinvivoで発生します。

機能的には、ラミニンは細胞の接着、分化、移動に重要です。さらに、ラミニンは神経突起の伸長と再生に役割を果たします。フィブロネクチンと同じように、インテグリンはほとんどのラミニンの機能を仲介します。

図2：ラミニン111

一方、ラミニンの欠陥は、筋ジストロフィー、腎臓フィルターの欠陥（ネフローゼ症候群）、および致命的な皮膚水疱症（接合部型表皮水疱症）を引き起こす可能性があります。

フィブロネクチンとラミニンの類似点

フィブロネクチンとラミニンの違い

意味

フィブロネクチンとは、コラーゲン、フィブリン、その他のタンパク質、さらには細胞膜に結合し、アンカーおよびコネクターとして機能する繊維状タンパク質を指します。一方、ラミニンは上皮の基底膜に存在する繊維状タンパク質を指します。したがって、これらの定義は、フィブロネクチンとラミニンの主な違いを説明しています。

分子量

フィブロネクチンの分子量は約440kDaですが、ラミニンの分子量は400〜900kDaです。

構造

フィブロネクチンとラミニンのもう1つの違いは、フィブロネクチンがホモ二量体であるのに対し、ラミニンはヘテロ三量体であるということです。

位置

フィブロネクチンとラミニンの重要な違いは、発生場所です。フィブロネクチンはECMと血流で発生しますが、ラミニンは主に基底膜で発生します。

機能的意義

障害

その上、欠陥のあるフィブロネクチンは癌と線維症を引き起こす可能性があり、欠陥のあるラミニンは筋ジストロフィー、腎臓フィルターの欠陥、および致命的な皮膚水疱症を引き起こす可能性があります。

結論

フィブロネクチンは、主にECMに見られる高分子量の糖タンパク質であり、インテグリンに結合しています。フィブロネクチンの可溶性部分は血漿中に発生します。ラミニンは、ECMで発生し、基底膜の主成分であるもう1つの高分子量糖タンパク質です。フィブロネクチンとラミニンの主な機能は、細胞の接着、成長、分化、および移動を助けることです。フィブロネクチンは創傷治癒に役立ち、ラミニンは神経の発達と末梢神経の修復に役立ちます。したがって、フィブロネクチンとラミニンの主な違いは、構造と機能の違いです。