シャペロンとシャペロンの違いは何ですか

NS 主な違い シャペロンとシャペロンの間はそれですシャペロンは、共有結合による折り畳みまたは展開、および他の高分子構造の組み立てまたは分解を支援するタンパク質ですが、シャペロンは、変性タンパク質の正しい折り畳みに有利な条件を提供し、凝集を防ぐ分子シャペロンのクラスです。さらに、シャペロンは分子量70〜100 kDaのモノマーであり、シャペロンは分子量800kDaのオリゴマーです。

シャペロンとシャペロンは、主にタンパク質の折り畳みに関与する分子シャペロンタンパク質の2つのグループです。一般的に、それらのほとんどは熱ショックタンパク質（HSP）です。

シャペロン、シャペロニン、変性タンパク質、熱ショックタンパク質（HSP）、タンパク質フォールディング

シャペロンとは

シャペロンは、タンパク質の本来の構造への折り畳みと組み立てに関与する分子シャペロンの一種です。さらに、それらは間違ったコンフォメーションを持つタンパク質のリモデリングに責任があります。ほとんどのシャペロンは熱ショックタンパク質（HSP）です。それらは分子量70〜100kDaのモノマーでもあります。さらに、シャペロンの3つのファミリーは、Hsp70ファミリー、Hsp90ファミリー、およびHsp33ファミリーです。

図1：シャペロン機能

Hsp70ファミリー

Hsp70ファミリーは、分子量が約70kDaのタンパク質Hsp70で構成されています。また、ATPase活性を示します。重要なことに、細胞質ゾルでは、DnaKは細菌のHsp70のタイプであり、ストレス誘導性のHsp72と構成的であるHsp73は高等真核生物のHsp70のタイプです。一方、Hsp70はHsp40（細菌のDnaJ）およびGrpEと相互作用します。ここで、Hsp40はATPの加水分解を刺激し、GrpEはヌクレオチド交換の因子として機能します。

Hsp90ファミリー

Hsp90ファミリーは、Hsp70ファミリーほど代表的ではありません。さらに、細胞にはストレス依存性のHsp90が大量に含まれています。 HtpGは、細菌のHsp90ファミリーのタンパク質です。

Hsp33ファミリー

Hsp33ファミリーには、活性システインとZnが含まれています。合成は熱ショックによって誘発され、酸化ショックによって活性化されます。

さらに、シャペロンはフォールダーゼまたはホルダーゼのいずれかである可能性があります。ここで、フォールダーゼはATP依存的にタンパク質のフォールディングを支援します。フォールダーゼの例には、GroEL / GroES、DnaK、DnaJ、およびGrpEが含まれます。対照的に、ホルダーゼはそれらに結合することによって折り畳み中間体の凝集を防ぐ責任があります。

シャペロニンとは

シャペロンは他のタイプの分子シャペロンであり、特に変性タンパク質の正しい折り畳みを支援します。シャペロニンの主な特徴はその形です。一般に、シャペロニンは、7、8、または9個のモノマー単位を持つ2環構造を持っています。したがって、シャペロニンは分子量800kDaのオリゴマーです。一方、シャペロニンの2つのファミリーには、Hsp60ファミリーとTRiCファミリーが含まれます。

Hsp60ファミリー

細菌では、Hsp60ファミリーはタンパク質GroELで構成されており、それぞれ60kDaの7つのサブユニットからなる2つのリングがあります。また、ATPase活性を持っています。また、GroELの補因子はGroESであり、ポリペプチドのフォールディングを促進します。一方、高等真核生物では、Hsp60とその補因子Hsp10がHsp60ファミリーのタンパク質です。これらのタンパク質はミトコンドリアでも発生します。ただし、Cpn60およびCpn20と呼ばれるHsp60ファミリーのタンパク質は、高等真核生物の葉緑体で発生します。

図2：GroEL / GroESタンパク質複合体

TRiCファミリー

TRiCファミリーには、それぞれ55kDaのサイズの8つのサブユニットからなる2つのリングを持つTRiCタンパク質が含まれています。さらに、それは細菌と高等真核生物の両方の細胞質ゾルで発生します。

シャペロンとシャペロンの類似点

シャペロンとシャペロンの違い

意味

シャペロンは、共有結合による折り畳みまたは展開、および他の高分子構造の組み立てと分解を支援するタンパク質を指し、シャペロンは、変性タンパク質の正しい折り畳みに好ましい条件を提供し、凝集を防ぐタンパク質を指します。したがって、これはシャペロンとシャペロンの根本的な違いです。

サイズ

シャペロンは分子量70〜100 kDaのモノマーですが、シャペロンは分子量800kDaのオリゴマーです。

形

ほとんどのシャペロンは熱ショックタンパク質（HSP）ですが、シャペロンは2つのドーナツを積み重ねて樽を作る形をしています。

関数

さらに、シャペロンとシャペロニンのもう1つの違いは、シャペロンがタンパク質の折り畳み、展開、組み立て、分解に関与し、シャペロンが変性タンパク質の正しい折り畳みに関与し、凝集を防ぐことです。

例

シャペロンにはDnaK、DnaJ、GrpE、HtpG、およびHsp33が含まれ、シャペロンにはGroEL / GroESおよびTRiCが含まれます。

結論

簡単に言えば、シャペロンは、タンパク質の本来の構造への折り畳み、展開、組み立て、および分解に関与する分子シャペロンタンパク質のグループです。また、それらのほとんどは熱ショックタンパク質です。さらに、それらはサイズが70〜100kDaのモノマーです。一方、シャペロンは、変性タンパク質の正しい折り畳みに関与する他のタイプの分子シャペロンタンパク質です。さらに、これはタンパク質の凝集を防ぎます。シャペロニンは2環構造のオリゴマーで、分子量は800kDaです。したがって、シャペロンとシャペロンの主な違いは、それらの構造と機能です。

参照：

1. Evstigneeva、Z.G.、Solov’eva、N.A。&Sidel’nikova、L.I。 Applied Biochemistry and Microbiology（2001）37：1.doi.org/10.1023/A：1002835921817.2。元島文弘。「シャペロニンはどのようにタンパク質を折りたたむのですか？」生物物理学（名古屋市、日本）vol。 1193-102。 2015年4月1日、doi：10.2142 /biophysics.11.93。