ヘモグロビンとミオグロビンの違い
目次:
主な違い–ヘモグロビンとミオグロビン
ヘモグロビンとミオグロビンは、酸素結合タンパク質として機能する2種類のグロビンタンパク質です。両方のタンパク質は、脊椎動物の体液および一部の無脊椎動物の溶存酸素量を増加させることができます。同様の特性を持つ有機補欠分子族は、両方のタンパク質の酸素の結合に関与しています。しかし、空間内の3D配向、またはヘモグロビンとミオグロビンの立体異性は異なります。この違いにより、各タンパク質分子と結合できる酸素の量も異なります。 ヘモグロビンは酸素としっかりと結合することができます 一方 ミオグロビンは酸素としっかりと結合することができません。 ヘモグロビンとミオグロビンのこの違いは、それらの異なる機能を引き起こします。 ヘモグロビンは血流中に見られ、肺から体の残りの部分に酸素を輸送します その間 ミオグロビンは筋肉に見られ、必要な酸素を放出します。
対象となる主要分野
1.ヘモグロビンとは –定義、構造と構成、機能 2.ミオグロビンとは –定義、構造と構成、機能 3.ヘモグロビンとミオグロビンの類似点 –類似点の概要 4.ヘモグロビンとミオグロビンの違いは何ですか –主な違いの比較
重要な用語：ヘモグロビン、ミオグロビン、酸素、ヘム、タンパク質、グロビンタンパク質、血液
ヘモグロビンとは
ヘモグロビンは、四次構造を持つマルチサブユニットの球状タンパク質です。これは、四面体構造に配置された2つのαサブユニットと2つのβサブユニットで構成されています。ヘモグロビンは鉄を含む金属タンパク質です。 4つの球状タンパク質サブユニットのそれぞれは、1つの酸素分子と結合する非タンパク質の人工ヘムグループに関連付けられています。ヘモグロビンの生成は骨髄で起こります。グロビンタンパク質は、細胞質ゾルのリボゾームによって合成されます。ヘム部分はミトコンドリアで合成されます。荷電した鉄原子は、同じ平面内の4つの窒素原子と鉄が共有結合することによってポルフィリン環に保持されます。これらのN原子は、4つのグロビンサブユニットのそれぞれのF8ヒスチジン残基のイミダゾール環に属しています。ヘモグロビンでは、鉄はFeとして存在します2+、赤血球に赤い色を与えます。
人間には3つのヘモグロビンタイプがあります：ヘモグロビンA、ヘモグロビンA2 およびヘモグロビンF。 ヘモグロビンA はヘモグロビンの一般的なタイプであり、HBA1、HBA2、およびHBB遺伝子によってコードされます。ヘモグロビンAの4つのサブユニットは、2つのαサブユニットと2つのβサブユニット（α2β2). ヘモグロビンA2 とヘモグロビンF まれであり、それぞれ2つのαサブユニットと2つのδサブユニット、および2つのαサブユニットと2つのγサブユニットで構成されています。乳児では、ヘモグロビンの種類はHb F（α2γ2).
ヘモグロビン分子は4つのサブユニットで構成されているため、4つの酸素分子と結合できます。したがって、ヘモグロビンは、血液中の酸素運搬体として赤血球に見られます。構造内に4つのサブユニットが存在するため、最初の酸素分子が最初のヘムグループに結合すると、酸素の結合が増加します。このプロセスは、酸素の協調的結合として識別されます。ヘモグロビンは赤血球の乾燥重量の96％を占めています。二酸化炭素の一部は、組織から肺への輸送のためにヘモグロビンにも結合しています。二酸化炭素の80％はプラズマを介して輸送されます。ヘモグロビンの構造を図1に示します。
図1：ヘモグロビン構造
ヘモグロビンの機能
ミオグロビンとは
ミオグロビンは脊椎動物の筋細胞の酸素結合タンパク質であり、筋肉に明確な赤または濃い灰色を与えます。骨格筋と心筋でのみ発現します。ミオグロビンは、筋細胞の細胞質タンパク質の5〜10％を構成します。ヘモグロビンとミオグロビンのポリヌクレオチド鎖のアミノ酸変化は保存的であるため、ヘモグロビンとミオグロビンはどちらも同様の構造を持っています。さらに、ミオグロビンは、単一のヘムグループで構成される単一のポリヌクレオチド鎖で構成されるモノマーです。したがって、単一の酸素分子と結合することができます。したがって、ミオグロビンでは酸素の協調的結合は起こりません。しかし、ミオグロビンの結合親和性は、ヘモグロビンの結合親和性と比較すると高いです。その結果、ミオグロビンは筋肉の酸素貯蔵タンパク質として機能します。ミオグロビンは、筋肉が機能しているときに酸素を放出します。ヘモグロビンの3D構造を図2に示します。
図2：ミオグロビン
ヘモグロビンとミオグロビンの類似点
ヘモグロビンとミオグロビンの違い
意味
ヘモグロビン： ヘモグロビンは、脊椎動物の血液中の酸素の輸送に関与する赤いタンパク質です。
ミオグロビン： ミオグロビンは、筋肉細胞に酸素を運び、貯蔵するヘムを持つ赤いタンパク質です。
分子量
ヘモグロビン： ヘモグロビンの分子量は64kDaです。
ミオグロビン： ヘモグロビンの分子量は16.7kDaです。
構成
ヘモグロビン： ヘモグロビンは4つのポリペプチド鎖で構成されています。
ミオグロビン： ミオグロビンは単一のポリペプチド鎖で構成されています。
四次構造
ヘモグロビン： ヘモグロビンは、2つのαサブユニットと2つのβサブユニットで構成される四量体です。
ミオグロビン： ミオグロビンはモノマーです。したがって、それは四次構造を欠いています。
酸素分子の数
ヘモグロビン： ヘモグロビンは4つの酸素分子と結合します。
ミオグロビン： ミオグロビンは単一の酸素分子とのみ結合します。
協調的バインディング
ヘモグロビン： ヘモグロビンは四量体であるため、酸素との協調的結合を示します。
ミオグロビン： ミオグロビンはモノマーであるため、協調的な結合を示しません。
酸素への親和性
ヘモグロビン： ヘモグロビンは酸素と結合する親和性が低いです。
ミオグロビン： ミオグロビンは酸素と結合する親和性が高く、酸素濃度に依存しません。
酸素との結合
ヘモグロビン： ヘモグロビンは酸素としっかりと結合することができます。
ミオグロビン： ミオグロビンは酸素としっかりと結合することができません。
発生
ヘモグロビン： ヘモグロビンは血流に含まれています。
ミオグロビン： ミオグロビンは筋肉の中にあります。
タイプ
ヘモグロビン： ヘモグロビンA、ヘモグロビンA2 ヘモグロビンFは人間のヘモグロビンの種類です。
ミオグロビン： 単一のタイプのミオグロビンがすべての細胞に見られます。
関数
ヘモグロビン： ヘモグロビンは肺から酸素を取り、体の残りの部分に輸送します。
ミオグロビン： ミオグロビンは筋細胞に酸素を蓄え、必要に応じて放出します。
結論
ヘモグロビンとミオグロビンは、脊椎動物の2つの酸素結合球状タンパク質です。ヘモグロビンは、4つの酸素分子と協調的に結合する四量体です。ミオグロビンは、単一のヘムグループで構成されるモノマーです。ヘモグロビンはミオグロビンよりも結合力が高いため、血液中の酸素輸送タンパク質としてヘモグロビンが使用されています。ミオグロビンは、筋細胞の酸素貯蔵タンパク質として使用されます。酸素とミオグロビンの結合の親和性は、ヘモグロビンの親和性よりも高くなっています。ヘモグロビンとミオグロビンの主な違いは、それらの機能にあります。ヘモグロビンとミオグロビンの機能の違いは、それらの3D構造の違いによって生じます。
リファレンス：
1.」ミオグロビン。」ヘモグロビンとミオグロビン。 N.p.、n.d。ウェブ。こちらから入手できます。 2017年6月5日。2。「ミオグロビン」。ブリタニカ百科事典。 EncyclopædiaBritannica、inc。、n.d。ウェブ。こちらから入手できます。 2017年6月5日。
画像提供：
1. OpenStax Collegeによる「1904ヘモグロビン」– Anatomy&Physiology、ConnexionsWebサイト。 2013年6月19日。（CC BY 3.0）コモンズウィキメディア経由2.「ミオグロビン」作成者→AzaToth–コモンズウィキメディア経由のPDBエントリ（パブリックドメイン）に基づいて自作
